Гемоглобін - складний білок, хромопротеїд, дихальний пігмент крові людини, хребетних і деяких безхребетних тварин. Основна функція гемоглобіну - перенос кисню від органів дихання до тканин.
Хімічно гемоглобін відноситься до групи хромопротеїдів. Молекула гемоглобіну складається з білкової частини - глобіну і простетічной групи небілкової природи - гема, в складу якого входить залізо. В одній молекулі гемоглобіну міститься 4 простетических групи. У 100 мл крові здорової людини міститься 13 - 16 г гемоглобіну. Залізо, яке міститься в гемі, здатне утворювати з молекулами кисню розпадається з'єднання при проходженні еритроцита через капіляри легенів, а при проходженні через судини інших органів - віддавати кисень і зв'язуватися з вуглекислотою, яку гем потім віддає, коли еритроцит знову потрапляє в капіляри легенів. Кров, що протікає по артеріях, насичена киснем, має яскраво-червоний колір; після поглинання кисню тканинами і зв'язування гемоглобіну з вуглекислотою кров набуває темно-червоний колір (ця кров протікає по венах). Крім гемоглобіну крові, у ряду тварин в ритмічно працюючих м'язах з інтенсивним обмінному (м'яз серця) мається м'язовий гемоглобін (міоглобін), близький за своїм складом і властивостями до гемоглобіну крові.
Альфа-Поліпептидна ланцюг закінчується комбінацією амінокислот валіну-лейцину, а бета- поліпептидний ланцюг - комбінацією валіну-гістидину-лейцину. Альфа-і бета-поліпептидні ланцюги в гемоглобиновой молекулі не розміщені лінійно, це первинна структура. Через існування інтрамолекулярних сил поліпептидні ланцюги скручуються у формі типової для білків альфа-геліксових спіралі (вторинна структура). Сама альфа-геліксових спіраль на кожну альфа-і бета-поліпептидних ланцюг охоплена просторово, утворюючи сплетіння овоидной форми (третинна структура). Окремі частини альфа-геліксових спіралей поліпептидних ланцюгів відзначають латинськими літерами від А до Н. Всі чотири третинному вигнуті альфа-і бета-поліпептидні ланцюги розташовуються просторово в певному співвідношенні - кватернерная структура. Вони пов'язані між собою не справжніми хімічними зв'язками, а міжмолекулярними силами.
Сведберговой одиницею називається комплекс, складений з одного гема і однієї альфа-, бета-поліпептидного ланцюга. Явно гемоглобіновая молекула складається з чотирьох сведбергових одиниць. Молекулярний вага гемоглобіну дорівнює 64458, тобто на один атом заліза покладається по 16115.
Крім координаційної зв'язку, що існує між поліпептидними ланцюгами глобіну, Fe + + атом гема має ще трьома координаційними зв'язками, дві з яких з'єднані двома азотними атомами порфіринового кільця, а третя, у середовищі з низьким парціальним тиском кисню, пов'язана з однією молекулою води. У середовищі з високим парціальним тиском кисню (артеріальна кров), третя координаційна зв'язок сполучена з одного молекулою кисню, причому виходить з'єднання - оксигемоглобіну. Шляхом безперервного перетворення оксигемоглобіну в скороченої гемоглобін і назад здійснюється перенос кисню з легенів до тканин. Особливо значною відмінністю гемоглобіну від міоглобіну є крива насичення киснем, яка має сігмоідную форму. Значить, можливість гемоглобіну зв'язувати кисень залежить від того, полягають Чи в даному тетрамер інші молекули кисню. Якщо містяться, то наступні молекули кисню приєднуються легше. Таким чином, для гемоглобіну властива кінетика кооперативного зв'язування, завдяки якій він об'єднує максимальна кількість кисню в легенях і віддає максимальну кількість кисню при тих парціальних тисках кисню, які мають місце в периферичних тканинах.
Величина Р50 - Значення парціального тиску кисню - характеризує спорідненість гемоглобінів до кисню. Р50 у різних організмів істотно розрізняється, але у всіх випадках воно перевищує значення парціального тиску кисню в периферичних тканинах розглянутого організму.
Це показує фетальний гемоглобін людини (НВF). Для HbA Р50 26 мм. рт. ст., а для HbF Р50 20 мм. рт. ст. Завдяки цій різниці гемоглобін F відбирає кисень у HbA, що знаходиться в плацентарної крові. Однак після народження дитини HbF втрачає свою функцію; володіючи більш високою спорідненістю до кисню, він вивільняє меншу його кількість в тканинах.
У гемоглобіну є ще одна немаловажна функція: він прискорює транспорт вуглекислого газу від тканин до легень. Гемоглобін пов'язує вуглекислий газ відразу після вивільнення кисню; приблизно 15% вуглекислого газу, присутнього в крові, переноситься молекулами гемоглобіну. Що знаходиться в еритроцитах карбоангідраза каталізує перетворення надходить з тканин вуглекислого газу у вугільну кислоту. Вугільна кислота швидко дисоціюють на бікарбонат-іон і протон, причому рівновагу зрушено в бік дисоціації. Для запобігання небезпечного підвищення кислотності крові повинна існувати буферна система, здатна поглинати надлишок протонів. Гемоглобін пов'язує два протона на кожні чотири звільнилися молекули кисню, визначаючи буферну ємність крові.
У легких йде протилежний процес: приєднання кисню до дезоксігемоглобіну супроводжується вивільненням протонів, які зв'язуються з бікарбонат-іонами, переводячи їх в вугільну кислоту. Далі ефективно діюча карбоангідраза каталізує перетворення вугільної кислоти у вуглекислий газ, видихуване з легких. Отже, зв'язування кисню тісно пов'язане з видихання вуглекислого газу. Це явище називається ефектом Бора.
Цей ефект - властивість тетрамерной гемоглобіну, яке визначається гем-гемовим взаємодією, що лежить в основі кооперативних ефектів. Протони, відповідальні за ефект Бора, вивільняються в результаті руйнування сольових містків, яким супроводжується зв'язування кисню з Т-структурою; вони від'єднуються від атомів азоту залишків гістидину (146) в бета-ланцюгах. Ці протони зрушують співвідношення в бік утворення вугільної кислоти, яка розщеплюється карбоангідраза з утворенням вуглекислого газу. Навпаки, при вивільненні кисню знову складається Т-структура з притаманними їй сольовими містками, при створенні яких вчиняється приєднання протонів до залишків гістидину в бета-ланцюгах. Таким чином, в периферичних тканинах протони сприяють утворенню сольових містків. Освіта сольових містків викликає звільнення кисню з оксигенований R-форми гемоглобіну.
Отже, збільшення концентрації протонів сприяє звільненню кисню, а підвищення концентрації кисню стимулює вивільнення протонів. Перший результат виражається в зсуві кривої дисоціації кисню вправо при зростанні концентрації іонів водню (протонів).
Звичайна концентрація гемоглобіну у дорослої людини складає від 80 до 115%, за середню величину приймають 100%. Типові величини у чоловіків приблизно на 10% вище, ніж у жінок. У дитини ж нормальна концентрація гемоглобіну істотно відрізняється від норм дорослої людини.
У наш час існує чимало способів знаходження концентрації гемоглобіну. Сюди можна віднести колориметрические методи, при яких гемоглобін колориметрируют як оксигемоглобін або скороченої гемоглобін. До цієї групи можна зарахувати і перший метод для визначення гемоглобіну, запропонований Велькера в 1854 році і модифікований Тальквістом, суть якого полягала в тому, що колір краплі крові на фільтрувальному папері порівнюють із серією кольорових паперових стандартів. Інший дослідник, грунтуючись на перетворенні гемоглобіну в солянокислий гематин і пов'язаних з цим змін до електричної провідності, запропонував електронний метод визначення концентрації гемоглобіну. Також існують Газометріческіе методи. При цьому гемоглобін насичують газом (наприклад, киснем), окисом вуглецю (СО). За часткою поглинутого газу визначають кількість гемоглобіну. Частку кисню знаходять приладом Ван-Слайка, приладом Баркрофта або яким небудь іншим апаратом для визначення кисню. Маються методи, засновані на визначенні заліза в гемоглобиновой молекулі. Так як гемоглобіновая молекула містить точно певну кількість заліза (0,0347%), за ...
