Зміст
1. Фізико-хімічні властивості білків: буферні, осмотичні. 2
2. Білки прості і складні. Уявлення про структуру і біологічної ролі нуклеопротеїнів. 3
3. Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь. 4
4. Вітамінні коферменти (Хімічна будова, функції) фолієвої. 5
5. Фактори, що впливають на активність ферментів: температура, рН середовища, дію інгібіторів. 6
6. Поняття про вільні радикалах, джерела, біологічна роль оксиду азоту (NO) 9
7. Характеристика вуглеводів: класифікація, функція. Найважливіші представники моно-і дисахаридів. 10
8. Анаеробний гліколіз. Причини переходу на менш енергетично вигідне бескислородное окислення глюкози .. 13
9. Переварювання жирів у шлунково-кишковому тракті. Ферменти, що беруть участь в цьому процесі. 15
10. Шляхи виведення холестерину з організму. Порушення обміну холестерину (гіперліпопротеїнемії, атеросклероз, жовчнокам'яна хвороба) 17
11. Завдання 1. 19
12. Завдання 2. 20
13 Завдання 3. 21
14. Завдання 4. 21
15. Задача 5. 22
Список літератури .. 24
1. Фізико-хімічні властивості білків: буферні, осмотичні
Буферні властивості білків зумовлені обумовлені наявністю в складових їх амінокислотах (карбоксикислота) аміногрупи (NH2-групи). Завдяки їй амінокислоти можуть реагувати не тільки як слабкі кислоти, але і як підстави, тобто самі виявляти буферні властивості, приєднуючи або віддаючи іон водню. Відщеплюється від карбоксильної групи протон може приєднатися до аміногрупи. В результаті - молекула амінокислоти приймає дипольні форму (або форму цвиттер-іона), заряджаючись з одного боку негативно, а з іншого - позитивно, але залишаючись у цілому нейтральною. Саме в цій формі амінокислота і проявляє свої буферні властивості. При підвищенні концентрації протонів у середовищі (зниження рН) вони фіксуються карбоксильної групою, а молекула виявляється позитивно зарядженою. Навпаки, при падінні концентрації протонів третій протон з позитивно зарядженої боку молекули віддається, а вся молекула заряджається негативно.
NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н +
амінокислота дисоціює з утворенням протона і диссоциированной карбоксильної групи.
Н + + NH2-R-СOО-NHз +-R-СOО-
аминогруппа приймає вільний протон і набуває форму цвиттер-іона. В надлишку протонів молекула заряджається позитивно:
NHз-R-СОО-+ Н + NHз-R-СОО-
При дефіциті протонів - молекула набуває негативний заряд:
NНз-R-СОО-Н + + NН2-R-СОО-
Буферні властивості білків проявляються в зв'язування не тільки протонів, але й інших заряджених частинок. Основна маса вступників до кровотік речовин (барвники, жирні кислоти, ліпіди, водорозчинні наркотики, релаксанти) зв'язується з білками, проявляючи конкурентні відносини. Природно, при цьому зменшується буферна ємність білків у відношенні протонів, і висока концентрація останніх ускладнює звільнення та послаблює дію речовин, утворюють позитивні заряди (функціональна елімінація медикаментів). Одночасно продовжується їх циркуляція. Подальша гіпервентиляція або гіпероксігенація через звільнення крові від надлишку протонів сприяє мобілізації цих речовин і прояву другої хвилі в їх дії. Такий, наприклад, загальновизнаний механізм продовженого дії барбітуратів і релаксантів [3.68].
Найважливішим проявом буферних властивостей білків є участь у синтезі аміаку.
Осмотична активність білка визначається величиною частки пептидних зв'язків, доступною для взаємодії з водою. В результаті зв'язування води з білками підтримується осмотичний рівновагу клітини з середовищем.
2. Білки прості і складні. Уявлення про структуру і біологічної ролі нуклеопротеїнів
Білки, або протеїни - це складні органічні речовини, які є високомолекулярними поліпептидами.
Всі білки поділяють на прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот. Складні білки крім амінокислот містять неамінокіслотние компоненти. Неамінокіслотную частина складного білка називають простетичної групою. До простетичної групи відносяться: гем, похідні вітамінів, ліпідні або вуглеводні компоненти.
У нуклеопротеїнів роль протеістіческой групи виконує ДНК або РНК. Білкова частина представлена ​​в основному гистонами і протамін. Такі комплекси ДНК з протамін виявлені в сперматозоїдах, а з гістонами - в соматичних клітинах, де молекула ДНК "намотана" навколо молекул білка-гістон.
Нуклепротеінамі за своєю природою є поза клітини віруси - це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти та білкової оболонки - капсида.
3. Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь
Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь:
а) в гідрофобних взаємодіях;
б) в утворенні водневих зв'язків;
в) в іонних зв'язках.
До гідрофобним взаємодіях здатні брати участь амінокислоти, що містять гідрофобні радикали:
Аліфатичні - аланін, валін, лейцин, ізолейцин
серусодержащего метіонін
Ароматичні - фенілаланін, триптофан
Імінокіслота пролін.
У водневих зв'язках беруть участь всі амінокислоти, які мають гідроксильні, амідні або карбоксильні групи [5.17].
Іонні (електростатичні) взаємодії між протилежно зарядженими амінокислотними залишками (три радикала зі знаком "+" І два зі знаком "-"). Наприклад, позитивно заряджена Оµ-аміногрупи лізину (-NH3 +) притягається негативно зарядженої карбоксильної групою - (СОО-) глутамінової або аспарагінової кислоти.
4. Вітамінні коферменти (Хімічна будова, функції) фолієвої
Ферменти складаються як мінімум з двох частин: білкова (Протеїнова) частину і кофакторная частина. Специфічні амінокислоти, які складають білкову (протеїнову) частина ферменту визначаються генетичним кодом. Коферментну частина повного ферменту складають або іони мінеральних солей (такі, як кальцій, магній і цинку) або вітаміни або і ті й інші в деяких випадках. Вітамінна частина зазвичай називається коферментом.
Фолієва кислота і група споріднених сполук, відома в цілому як вітамін В5, служать в якості коферментів, або помічників, в хімічних реакціях, залучених до біосинтез білка і необхідних для нормального продукування червоних кров'яних клітин і клітинного поділу. Отже, цей вітамін надзвичайно необхідний організму для продукування нових клітин клітин шкіри, клітин волосся, імунних білих кров'яних клітин, червоних кров'яних клітин - всіх не перелічити Але фолієва кислота також бере участь і в видаленні жиру, депонованого в печінці, і в перетворенні однієї амінокислоти в іншу для ресинтезу білків організму, оскільки амінокислоти є будівельними блоками білка.
Фолієва кислота (від лат. folium - лист), вітамін Bc, птероілглутаміновая кислота, вітамін з групи В; молекула складається з птерідінового ядра, залишків параамінобензойної та глутамінової кислот. Блідо-жовті гігроскопічні кристали, що розкладаються при 250 В° С, малорозчинні у воді (0,001%). Фолієва кислота оскільки широко поширена в природі і присутній у всіх тварин, рослинних і мікробних клітинах. Більшість мікроорганізмів, нижчі і вищі рослини синтезують фолієву кислоту. У тканинах людини, ссавців тварин і птахів вона не утворюється і повинна надходити з їжею; може синтезуватися мікрофлорою кишечника. Фолієва кислота стимулює кровотворні функції організму. У тваринних і рослинних тканинах Ф. к. у відновленій формі (у вигляді тетрагідрофолієвої кислоти та її похідних) бере участь у синтезі пуринових і піримідинових основ, деяких амінокислот (серину, метіоніну, гістидину), холіну та ін Добова потреба в Ф. к. для дорослої людини 0,2-0,4 мг. Основне джерело Ф. к. - листові овочі, печінка, дріжджі. Багата нею суниця. Ф. к. - ефективний засіб лікування деяких форм анемії та ін захворювань. Отримую...
