Федеральне агентство з освіти
ПЕНЗЕНСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ім.В.Г. Бєлінський
Природничо-географічний факультет
Кафедра біохімії
Курсова робота
ФЕРМЕНТИ КЛІНІЧНОЇ ДІАГНОСТИКИ
Виконала: студентка групи БХ-41
Рахматулліна Равіля Ільясовна
Перевірив: к.б.н., доцент
Соловйов Володимир Борисович
Пенза, 2009
Зміст
Введення
1.Ензімопатологія
2.Ензімодіагностіка
3.Основні ферменти, яківикористовуються в клінічній діагностиці
3.1.Аспартатаминотрансфераза(ACT)
3.2. Аланінамінотрансфераза(АЛТ)
3.3. Амілаза
3.4.у-глутамілтранспептидази(ГГТ)
3.5. Креатинкіназа(КК)
3.6. Лактатдегідрогеназа(ЛДГ)
3.7.Лужна фосфатаза (ЩФ)
4.Ензімотерапія
Висновок
Література
Введення
Мета роботи: ознайомлення з основними ферментами,використовуваними при клінічної діагностики та оцінка їх інформативності.
Предметомдослідження є основні ферменти клінічної діагностики.
Досягненняензимології знаходять все більше застосування в медицині, зокрема впрофілактиці, діагностиці та лікуванні хвороб. Успішно розвивається новенапрямок ензимології-медична ензимології, яка має свої цілі ізавдання, специфічні методологічні підходи і методи дослідження.
Медичнаензимології розвивається за трьома головними напрямами, хоча можливостізастосування наукових досягнень ензимології в медицині теоретично безмежні,зокрема в області ензімопатологіі, ензимодіагностики і ензимотерапії.
ензимодіагностики, безумовно, є важливою і актуальною длясучасної медицини та науки, так як біохімічні дослідження, білковогоспектру, активності ферментів в крові та інших біологічних рідин, якіздійснюються в цій області, сприяють виявленню причин, що призводять дорізним поталогіям, і допомагають запобігти або послабити їх несприятливийдію на організм.
1. Ензімопатологія
Областьдосліджень ензімопатологіі є теоретичною, фундаментальноючастиною патології. Вона покликана вивчати молекулярні основи розвиткупатологічного процесу, засновані на даних порушення механізмів регуляціїактивності або синтезу індивідуального ферменту або групи ферментів. Володіючивисокою каталітичною активністю і вираженою органотропность, ферментиможуть бути використані в якості самих тонких і виборчих інструментівдля спрямованого впливу на патологічний процес. Як відомо, з більшніж 5000 спадкових хвороб людини молекулярний механізм розвиткуз'ясований тільки у 2-3 десятків. Вважають, що розвиток хвороби найчастіше пов'язанезі спадковою недостатністю або повною відсутністю синтезу одного-єдиногоферменту в організмі хворого. Іноді хвороби називають також ензимопатій.Так, галактоземія-спадкове захворювання, при якому спостерігаєтьсяненормально висока концентрація галактози в крові. Хвороба розвивається ввнаслідок спадкового дефекту синтезу ферментугексоз-1-фосфат-уріділтрансферази, каталізує перетворення галактози влегкометаболізіруемую глюкозу. Причиною іншого спадкового захворювання -фенілкетонурії, що супроводжується розладом психічної діяльності, євтрата клітинами печінки здатності синтезувати фермент, що каталізуєперетворення фенілаланіну в тирозин.
Ензімопатологіяуспішно вирішує і проблеми патогенезу соматичних хвороб; ведуться роботи по з'ясуваннюмолекулярних основ атеросклерозу, злоякісного росту, ревматоїдних артритівта ін Неважко уявити величезну роль ферментних систем або навіть окремихферментів, порушення регуляції активності та синтезу яких призводить доформуванню або розвитку патологічного процесу.
2.Ензімодіагностіка
ензимодіагностики полягає в постановці діагнозузахворювання (або синдрому) на основі визначення активності ферментів вбіологічних рідинах людини. Ензімодіагностіка-розвивається по двох шляхах.
Одиншлях-використання ферментів в якості виборчих реагентів для відкриття ікількісного визначення нормальних чи аномальних хімічних речовин всироватці крові, сечі, шлунковому соку та ін (наприклад, виявлення за допомогоюферментів глюкози, білка або інших речовин в сечі, в нормі не виявляються).
Іншийшлях-відкриття та кількісне визначення самих ферментів в біологічнихрідинах при патології. Виявилося, що ряд ферментів з'являється в сироватцікрові при розпаді клітин (звідси їх назва В«некротичні ферментиВ»). Для діагностикиорганічних і функціональних уражень органів і тканин широко застосовуютьсяокремі ферментні тести, вигідно відрізняються від інших хімічнихдіагностичних тестів, використовуваних в клініці, високою чутливістю іспецифічністю. Відомо близько 20 тестів, заснованих на кількісномувизначенні активності ферментів (і ізоферментів), головним чином в крові(Рідше в сечі), а також у біоптату (шматочки тканин, отримані при біопсії).Слід зазначити, що з величезного числа ферментів (більш 3500), відкритих вприроді (частково і в організмі людини), в діагностичній ензимологіївикористовується лише обмежений набір ферментів і для дуже невеликого числахвороб (гепатити, інфаркт міокарда, органічні ураження нирок,підшлункової залози, печінки та ін.) Доведено, що органи і тканини людинихарактеризуються специфічним ферментним і ізоферментного спектру, схильнимне тільки індивідуальним, але і добових коливань. Існує великий градієнтконцентрації ферментів між внутрішньоклітинними і позаклітинними частинами тіла.Тому будь-які, навіть незначні, пошкодження клітин (іноді функціональнірозлади) призводять до виділенню ферментів в позаклітинний простір,звідки вони надходять в кров. Механізм гіперферментаціі (підвищений вмістферментів в крові) до кінця не розшифрований. Підвищення рівня внутрішньоклітиннихферментів у плазмі крові прямо залежить від природи пошкоджуючого впливу,часу дії та ступеня пошкодження біомембран клітин і субклітиннихструктур органів. В оцінці ферментних тестів для діагностичних цілей особливезначення має знання періоду напівжиття (напіврозпаду) в плазмі крові кожного здіагностичних ферментів, що робить важливим вибір точного часу дляферментного аналізу крові. Дуже істотним є також знанняособливостей розподілу (топографії) ферментів в індивідуальних органах ітканинах, а також їх внутрішньоклітинної локалізації.
3.Основні ферменти, які використовуються в клінічнійдіагностиці
3.1. Аспартатамінотрансфераза (ACT)
Амінотрансферази (трансамінази) - ферменти з групи трансфераз,переносять групи атомів, що містять азот. Доцій групі ферментів відносяться такі важливі для клінічної лабораторноїдіагностики ферменти, як АСТ і АЛТ.
Аспартатамінотрансфераза (ACT; глутамат-оксалоанетат-тран-саміназа; GOTL-аспартат: 2-оксоглутаратаминотрансфераза, КФ 2-6.1.1) каталізує реакціюпереамінування (трансамінування) між аспартат і О±-кетоглутарат:
О±-кетоглутарат + L-аспартат ↔ L-глутамат +оксалоацетат.
У ссавців найбільш висока активність і концентрація ACTвідзначена в печінці, нервовій тканині, скелетній мускулатурі та міокарді.Незначна активність ACT визначена і в крові здорових людей. Вбільшості тканин існує як мінімум два ізоферменту ACT: мітохондріальнийізофермент (масті), на всіх підтримуючих середовищах рухається до катода, ірозчинний у цитозолі ізофермент ACT (ЦАСТ), мігруючий до анода. ЦАСТ складаєтьсяз двох ідентичних субодиниць; це димер з молекулярною масою 93 кДа. Масть -теж димер з молекулярною масою 91 кДа. Виділення ізоферментів виявилоіснування декількох ізоформ з подібною кінетикою, але вираженимиімунологічними відмінностями. Ізоферменти ACT мають деяке розходженнякінетичних характер...
