Склад і особливості ферментів (ензимів)
Поряд з основними специфічними речовинами (білки, ліпіди, вуглеводи) і мінеральними солями до складу молока входять сполуки, які відіграють важливу роль у життєдіяльності людини. Їх часто об'єднують в групу біологічно активних речовин. До них відносять ферменти, вітаміни і гормони.
У молоці є нативні (істинні) ферменти, які потрапляють в нього з секреторних клітин молочної залози, або безпосередньо переходять з крові. З молока, отриманого від здорових тварин при нормальних умовах їх змісту, виділено понад 20 нативних ферментів різних класів. Крім нативних ферментів в молоці містяться численні ферменти мікробного походження (позаклітинні і внутрішньоклітинні), продуковані мікрофлорою молока і бактеріальних заквасок, які використовуються при виробництві кисломолочних продуктів, а також потрапляє в молоко з повітря і інших джерел в процесі отримання, зберігання та транспортування молока. Деякі ферментні препарати (сичужний фермент, пепсин та ін) спеціально вносять у молоко при виробництві молочних продуктів. Таким чином, ферменти мають як нативне, так і бактеріальне походження, що обумовлює відмінність їх властивостей і вплив на якість молочних продуктів. Ферменти, що зустрічаються в молоко та молочні продукти, мають велике практичне значення. Так, деякі ферменти можуть викликати глибокі зміни складових частин молока під час зберігання з виникненням різних вад смаку і запаху, що призводить до зниження харчової цінності. Розпад ліпідів, білків і вуглеводів при виробництві молочних продуктів та сирів відбувається під впливом цілої низки ліполітичних, протеолітичних, окисно-відновних та інших ферментів. Залежно від хімічної структури і специфічної дії на різні субстрати ферменти поділяються на класи (по Ініхову):
- гідролази і фосфорілази;
- ферменти расшепленія;
- окислювально-відновні.
На дії класу гідролаз і окисно-відновних ферментів грунтується виробництво кисломолочних продуктів і сирів. Крім того, за актівнсті деяких нативних бактеріальних ферментів можна судити про санітарно-гігієнічному стані сирого молока (по редуктази) і ефективності пастеризації (по фосфатази і пероксидази).
Перший клас - гідролази і фосфорілази
До них відносяться ліпаза, фосфатаза, протеиназа, редуктаза, рібонукліаза, лізоцим. Ліпаза - ліполітичний фермент. В молоці міститься нативная і бактеріальна ліпаза, вона каталізує гідроліз тригліцеридів молочного жиру, з виділенням низькомолекулярних жирних кислот. Фермент пов'язаний з казеїном і імуноглобуліном, і лише невелика частина адсорбується оболонками жирових кульок. При розподілі ліпази з білків на оболонки кульок жиру, у разі створення певних умов, настає гідроліз жиру, тобто розкладання жиру на гліцерин і жирні кислоти, що призводить до омилення і прогорканию молока і молочних продуктів.
Утворений при гідролізі молочного жиру гліцерин, шляхом відщеплення двох атомів водню, може перетворитися на гліцериновий альдегід і розкладатися далі. Розкладання жирних кислот йде шляхом окислення за рахунок кисню води до утворення оцтової кислоти, вуглекислого газу. Розкладання молочного жиру, що викликається ліпазою в сукупності з іншими факторами, супроводжується утворенням проміжних і кінцевих продуктів. Наприклад, ліпоїдами, зокрема лецитин, піддаються розкладанню, як ферментами мікроорганізмів, так і ін каталізаторами, зокрема залізом, що надає продуктам неприємний оселедцевий присмак.
Ліпаза істинна (нативна) інактивується при Т 74-80 В° С, бактеріальна - 85-90 В° С. Нативная ліпаза втрачає активність при температурі зберіганні молока від 0 до 5 В° С через 48 годин, але при підвищенні кислотності молока і молочного жиру активність її зростає.
Як правило, прогірклий смак молока і молочних продуктів викликає ліпаза, що виділяється сторонньої мікрофлорою молока - мікрококи.
У той же час при виробництві сирів камамбер, рокфор і ін бере участь у формуванні смаку і запаху ліпаза, виділювана специфічної мікрофлорою: молочнокислі палички, лактококкі і термофільний стерптококк.
Фосфатаза
У свежевидоенном молоці виявлено лужна фосфатаза, секретується клітинами молочної залози, але може і мікроорганізмами.
Інактивується фосфатаза при температурі 63 В° С з витримкою 30 хв або 72-74 В° С без витримки. Це покладено в основу методу контролю ефективності пастеризації молока і вершків при невисоких температурах теплової обробки (проба на фосфатазу).
В меншій кількості міститься у молоці кислої фосфатази, яка стійка до температур і інактивується лише при 97 В° С із витримкою 6-4 сек. Лактаза каталізує реакцію гідролітичного розщеплення лактози на моносахариди: глюкозу і галактозу. Клітини молочної залози лактазу практично не синтезують, її виробляють молочнокислі бактерії і дріжджі деяких форм. Оптимальне дія лактази при рН 5,0. Фермент застосовують при виробленні гідролізувати сироватки, використовуваної в хлібобулочної та кондитерської промисловості. В медицині фермент застосовують при порушенні травлення, пов'язаного з непереносимістю до лактози.
Амілаза в молоці міститься у формі a-амілаза, пов'язана з b-лактоглобуліновой фракцією молока. Кількість амілази в молоці підвищується при захворюванні тварин. Інактивується при температурі пастеризації. Лізоцим каталізує гідроліз в полисахаридах клітинних стінок деяких видів бактерій. Володіючи, таким чином, антибактеріальними факторами, лізоцим обумовлює бактерицидні властивості молока. Міститься лізоцим в молоці в невеликих кількостях (середнє значення 13мк/г в 100см 3 ). Він є основним білком, з молекулярною масою 18000, оптимум дії рН 7,9, термостабілен в кислому середовищі.
Лізоцим належить до групи імуномодуляторів-пробіотиків, повсякденне застосування яких дозволяє забезпечити Безмедикоментозное корекцію діяльності багатьох систем організму.
Протеїнази в молоці виявлені нативні і бактеріальні, які відрізняються будовою каталітичного центру. Всі вони викликають гідроліз пептидних зв'язків білків молока в основному a-і b-казеїну, утворюючи пептони, пептиди та амінокислоти.
протеїназ
R 1 - CO - NH - R 2 + H 2 O В® R 1 COOH + R 2 NH 2
Нативна протеїназ молока близька по будовою до плазми крові і з неї потрапляє в молоко. Вона викликає гідроліз b-казеїну з утворенням g-казеїну. Фермент інактивується при 70 В° С 10 хв або 90 В° С - 5хв.
Бактеріальна протеїназ виробляється мікрофлорою молока мікрококи, гнильними бактеріями, які виділяють активні протеїнази, що викликають різні пороки смаку і запаху (гнильний і ін.)
Молочнокислі бактерії заквасок (Лактококкі і лактобацили) виділяють активні протеїнази, які мають велике значення при виробництві кисломолочних продуктів і сирів. Вони формують специфічний смак, консистенцію, рисунок сирів, підвищуючи біологічну та харчову цінність продуктів.
Другий клас - Ферменти розщеплення
рибонуклеази за амінокислотним складом і властивостям аналогічна рибонуклеази підшлункової залози. У молоко фермент потрапляє з крові тварини. Рибонуклеаза молока каталізує розщеплення рибонуклеїнової кислоти на нуклеотиди.
Третій клас - окисно-відновні ферменти
Окислення в організмах розглядається як процес відібрання водню, завдяки чому речовина окислюється. Віднятий водень передається іншій речовині, в силу чого воно відновлюється. Таким чином, за участю ферментів мікроорганізмів відбувається одночасно окислення одного речовини і відновлення іншого. Цей процес і ферменти отримали назву окислювально-відновні. До них відносяться дегідрогенази, оксидази, в т.ч. ксантіоксідаза, пероксидаза, каталаза та ін лактодегідрази.
дегідрогенази виявлені в молоці в невеликих кількостях у вигляді нативних (істинних). Вони є каталі...
