Склад і властивості м'язової тканини м'яса
1. Хімічний склад м'язової тканини.
2. Характеристика основних білків м'язової тканини.
1. М'ясом називають частини туші сільськогосподарських тварин, які складаються з м'язової тканини і супутніх тканин: сполучної, жирової, хрящової, кісткової, нервової, крові, а також, кровоносних судин і лімфатичних вузлів. Найбільшу цінність представляє м'язова тканина, яка в м'ясі різних видів тварин становить 35-69%.
Жирова тканина досягає різної ступеня розвитку, і в м'ясі її міститься від 3 до 20%.
Найменш цінними є сполучна та кісткова тканини. Їх в м'ясі міститься, відповідно, 9-14% і 10-22%.
Поряд з білками, ліпідами і мінеральними речовинами, в м'ясі містяться азотисті і безазотистих екстрактивні речовини.
Зміст безазотистих екстрактивних речовин становить приблизно 1%.
Хімічний склад м'яса залежить від виду, віку, вгодованості, породи тварин і від деяких інших чинників. М'ясо свиней, гусей, овець і качок характеризується високим вмістом жиру. У м'ясі курей та індиків більше білка. М'ясо молодих тварин містить мало жиру і багато водою. З віком вміст жиру в м'ясі збільшується, а вміст води зменшується.
Поживна цінність м'яса залежить від кількості повноцінних білків, яке, в свою чергу, залежить від амінокислотного складу. За вмістом незамінних амінокислот білки м'яса не поступаються білкам яєць і молока.
Судити про повноцінність білків м'яса можна по співвідношенню таких амінокислот, як триптофан і оксипролін. Триптофан міститься тільки в повноцінних білках, а оксипролін - тільки возз'єднувальний тканини, Отже, чим вище співвідношення триптофан/оксипролін, тим більше в м'ясі повноцінних білків і вище біологічна цінність м'яса. Якість м'яса оцінюється і по його здатності перетравлюватися ферментами шлунково-кишкового тракту. Пепсин краще перетравлює м'язову тканину, ніж сполучну. М'ясо низьких сортів гірше перетравлюється пепсином.
При екстракції білків у водний розчин разом з ними переходять небілкові азотисті екстрактивні речовини. До них відносяться креатин, карнозин, аміак, ансерін, креатин-фосфат, карнітин, креатинін, АТФ, АДФ, АМФ, пуринові основи, инозиновой кислота, холін, глутатіон, вільні амінокислоти та ін
До безазотистих екстрактивним речовин відносяться глікоген, мальтоза, глюкоза, молочна, піровиноградна, бурштинова кислоти, інозит.
Таблиця 1. Хімічний склад м'яса деяких тварин і птиці,%
Співвідношення триптофан/
оксипролін
М'ясо
Вода
Зола
Білки
Жири
Яловичина
58,5-74,0
0,8-1,1
15,6-21,1
3,8-22,9
6,4
Баранина
48,6-72,2
0,7-1,0
13,3-20,9
8,9-35,1
5,2
Свинина (без шпику)
49,0-72,3
0,8-0,9
15,1-20,1
6,3-35,0
7,2
Курятина
58,4-68,3
0,9-1,1
18,5-21,5
9,3-22,5
6,7
Гусятина
38,0-53,4
0,8-1,1
15,9-16,5
29,0-45,6
-
Качатіна
48,2-61,2
1,0-1,1
17,8-18,5
19,0-33,6
-
Індичатина
55,5-73,5
1,0-1,1
20,6-22,5
4,8-22,9
2. Білки м'яса і м'ясопродуктів прийнято розділяти за морфологічним ознакою клітин м'язових тканин тварин. Саркоплазматичного, міофібріллярного білки і білки строми забезпечують функціональність харчової системи в отриманні м'ясопродуктів, а група ядерних білків самостійного технологічного значення не має.
Фракція сумарних білків саркоплазми становить 20-25% кількості всіх м'язових білків. Встановлено, що білки саркоплазми здатні утворювати гель, особливо в присутності АТФ. При високих концентраціях Са 2 + гель розріджується. Це пов'язано з присутністю в саркоплазмі фрагментів саркоплазматичного ретикулуму. Очищені від домішок білки саркоплазми здатність жельованого втрачають.
Міоген представляє собою комплекс Миогенная А, В і С, що розрізняються кристалічною формою. Зазвичай під Миогенная мається на увазі вся міогеновая фракція. Міоген становить близько 20% всіх білків м'язового волокна. Він розчиняється у воді, утворюючи гомогенні розчини невеликий в'язкості з масовою часткою 20-30%. Температура денатурації вільного від солей Міогена 55-60 В° С, ізоелектрична точка (ІЕТ) лежить в інтервалі рН 6,0-6,5. З плином часу частина Міогена переходить в нерозчинний стан.
Міоальбумін складають близько 1-2% білків м'язового волокна. Розчинні у воді і нерозчинні в кислому середовищі, так як мають ізоелектричної точки близько рН 3,0-3,5; температура денатурації 45-47 В° С.
Глобулін становить близько 20% загальної кількості білкових речовин м'язового волокна. Розчинний у сольових розчинах навіть дуже низькій концентрації, температура денатурації при рН 6,5 близько 50 В° С, при рН 7,0 - близько 80 В° С, ізоелектрична точка лежить в інтервалі рН 5,0-5,2.
Міоглобін - хромопротеїд, становить у середньому 0,6-1,0% загальної кількості білків. Він складається з білкової частини - глобіну і простетичної групи - тема. На одну молекулу міоглобіну доводиться одна група гема. У міоглобіні не виявлено цистину. Міоглобін добре розчинний у воді. Температура денатурації близько 60 В° С. Денатурація міоглобіну супроводжується відщеплення простетичної групи. Міоглобін здатний приєднувати оксид азоту, сірководень і кисень за рахунок додаткових зв'язків. В останньому випадку утворюється оксимиоглобин світло-червоного кольору, який переходить з плином часу в метміоглобін коричневого кольору. При цьому залізо віддає один електрон. При дії відновників метміоглобін знову утворює міоглобін. Останній забарвлений в пурпурно-червоний колір і обумовлює природне забарвлення м'язової тканини, інтенсивність якої залежить від його змісту і співвідношення форм пігментів білка. Зміна кольоровості м'яса і м'ясопродуктів відбувається під впливом мікрофлори, теплового впливу, засолу, світла і інших факторів. Кількість пігментів, глибина їх перетворень і утворення форм відповідної забарвлення відіграють значну роль в отриманні продуктів високої якості. При переході міоглобіну в метміоглобін пурпурно-червоне забарвлення м'яса змінюється на коричневу. Вона найбільш помітна, коли в мет-форму переходить більше 50% міоглобіну. Це властивість широко використовується для визначення термінів зберігання м'яса шляхом виявлення співвідношення різних спектральних форм мі...
