МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ РОСІЙСЬКОЇ ФЕДЕРАЦІЇ
МІНІСТЕРСТВО АГЕНТСТВО ПО ОСВІТІ
ДЕРЖАВНЕ Освітніх установ
ВИЩОЇ ПРОФЕСІЙНОЇ ОСВІТИ
"Новосибірський державний технічний університет"
Кафедра технології та організації харчових виробництв
Контрольна робота
з дисципліни "Технологія продукції громадського харчування "
Новосибірськ 2011
Зміст
Денатурація фибрилярного білків, постденатураціонние зміни
Крохмальні полісахариди і їх властивості
Способи стабілізації вітамінів
Зміна кольору продуктів під впливом ферментів
Денатурація фібрилярних білків, постденатураціонние зміни
Білки, або протеїни, - складні високомолекулярні органічні сполуки (складні поліпептиди), побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідних зв'язками. До складу одного й того ж білка входять різні амінокислоти. При повному гідролізі білок перетворюється на суміш амінокислот. Молекулярна маса білків вельми велика: так, молекулярна маса альбуміну сироватки крові людини 61 500, у глобуліну сироватки крові 153000, Гемоціанін равлики 600 000. Білки харчових продуктів за будовою молекули підрозділяються на два класи - фібрилярні і глобулярні. Вони розрізняються за будовою молекули, амінокислотним складом, біологічної цінності, виконуваної функції і функціонально-технологічними властивостями. Глобулярні білки містяться в переважній більшості харчових продуктів, а фібрилярні - в м'ясі, субпродуктах, птиці, рибі, кістках.
Багато білки розчинні у воді, у розведених розчинах солей, в кислотах. Майже всі білки розчиняються в лугах, і всі вони нерозчинні в органічних розчинниках. З розчинів білки легко осаджуються органічними водорозчинними розчинниками (Спиртом, ацетоном), розчинами солей, особливо солей важких металів, кислотами і т. д. осадження розчинами солей різної концентрації білки можуть бути очищені і розділені. При осадженні деякі білки міняють конформацію ланцюгів і переходять в нерозчинний стан. Цей процес називається денатурацією . Денатурація багатьох білків може бути викликана і нагріванням.
При кулінарній обробці денатурацію білків викликає найчастіше нагрівання. Процес цей у глобулярних та фібрилярних білках відбувається по-різному. У глобулярних білках при нагріванні посилюється тепловий рух поліпептидних ланцюгів всередині глобули, водневі зв'язки, які утримували їх у певному положенні, розриваються і поліпептидний ланцюг розгортається, а потім згортається по-новому. Така зміна структури в корені міняє і властивості білків: зменшується число полярних груп на поверхні, зменшується або зникає заряд частинки, різко зменшується здатність до гідратації. В результаті денатурації білки втрачають стійкість (молекули їх злипаються, ущільнюються, білок згортається), забарвлення, ферментативну стійкість, здатність розчинятися.
Згортання білків в результаті денатурації буває двох видів. Якщо концентрація білка була низька (До 1%), то згорнувся білок утворює пластівці (піна на поверхні бульйонів). Якщо концентрація білка була високою, то утворюється холодець і волога не відділяється (білки яйця). Денатурацію може викликати не тільки нагрівання, але й ряд інших причин: дія солей важких металів, дубильних речовин; взбивание та ін При збиванні утвориться піна з дуже тонкими прошарками рідини між бульбашками повітря. Поверхня рідини при цьому сильно збільшується. На поверхні якої рідини діють сили поверхневого натягу. Вони здатні механічно розгорнути поліпептидні ланцюги в молекулі, змінити їх конфігурацію і викликати цим денатурацію. Наприклад, при збиванні яєчних білків у поверхні шарі денатурує білок овомукоід, гальмуючий дію трепсіна, і засвоюваність білків підвищується.
З містяться в харчових продуктах фібрилярних білків (колаген, еластин, міозин, актин і ін) найбільший вплив на якість кулінарних виробів і страв надають зміни в процесі теплової кулінарної обробки білка колагену. При нагріванні у воді окремих колагенових волокон або їх пучків спочатку вони кілька набухають, а потім деформуються. Упорядкована структура колагену (витягнуті паралельні ланцюга) плавиться, і колаген переходить в аморфний стан. У розплавленому стані через ослаблення внутрішньо-і міжмолекулярної взаємодії ланцюга за рахунок розриву частині поперечних зв'язків, що стабілізують структуру коллагенового волокна, беруть довільну конфігурацію, що приводить до усадки (скорочення) колагенового волокна. Довжина волокон може зменшитися до 60% від первісної, а їх діаметр збільшується, що приводить до збільшення обсягу волокна у порівнянні з початковим. Це відбувається при температурі 40-50 В° С. При подальшому підвищенні температури руйнування структури волокон значно посилюється, і при досягненні температури 55-65 В° С для коллагенов різного походження відбувається різке і миттєве скорочення довжини волокон і збільшення їх обсягу. Цей процес називається зварюванням колагену. Поряд з зміною лінійних розмірів колагенових волокон відбувається порушення їх фібрилярний структури, і волокна стають склоподібним. При зварюванні колагену потрійні, щільно звиті спіралі нативного колагену переорієнтуються в безладно згорнуті молекули. Волокна стають еластичними, більш доступними дії ферментів шлунково-кишкового тракту (трипсину), їх міцність значно знижується.
Нагрівання колагенових волокон вище температури зварювання викликає подальше руйнування їх структури, обумовлене послідовним розривом поперечних зв'язків між молекулами тропоколагену і внутрішньомолекулярних поперечних зв'язків між ланцюгами тропоколагену, що приводить в кінцевому рахунку до необоротної дезагрегації структури молеукли тропоколагену. Цей процес різко прискорюється при температурах вище 80 В° С. В результаті цих змін з колагену утворюється розчинний у гарячій воді продукт - глютин.
Стадії переходу колагену в глютин:
1) Плавлення трехспіральной структури до аморфного стану;
2) Гідроліз поперечних (міжмолекулярних) зв'язків між тропоколлагеновимі одиницями;
3) Гідроліз внутрішньомолекулярних поперечних зв'язків;
4) Гідроліз пептидних зв'язків головного ланцюга.
Для освіти глютин необов'язкова наявність всіх чотирьох стадій, а також необов'язково, щоб кожна стадія пройшла повністю.
Утворився глютин, на відміну від нативного колагену не тільки добре набухає, але при температурі 40 В° С і вище необмежено розчиняється у воді. Розчини глютин при охолодженні утворюють холодці, міцність яких залежить від концентрації і тривалості нагріву. Холодці при концентрації глютин більше 2,5% добре зберігають форму. При тривалому нагріванні глютин студнеобразующая здатність його знижується внаслідок подальшої деструкції глютин.
Крохмальні полісахариди і їх властивості
Полісахариди - це високомолекулярні сполуки, що містять сотні і тисячі залишків моносахаридів. Загальним для будови полісахаридів є те, що залишки моносахаридів зв'язуються за рахунок полуацетального гідроксилу однієї молекули і спиртового гідроксилу інший і т.д. Кожен залишок моносахариду пов'язаний з сусідніми залишками глікозидними зв'язками. Поліглікозіди можуть містити розгалужені і нерозгалужені ланцюги. Залишки моносахаридів, що входять до складу молекули, можуть бути однаковими або різними. Найбільше значення з вищих полісахаридів мають крохмаль, глікоген (тваринний крохмаль), клітковина (або целюлоза). Всі ці три полісахариду складаються з молекул глюкози, по-різному з'єднаних один з одним. Склад всіх трьох з'єднань можна виразити загальною формулою: (С6Н10О5) n
Крохмаль відноситься до полисахаридам. Молекулярна маса цієї речовини точно не встановлена, але відомо, що дуже велика (порядка 100000) і для різних зразків може бути різна. Тому формулу крохмалю, я...
