пептидів і ПЕРВИННА СТРУКТУРА БІЛКА
ЗМІСТ
ВСТУП
ЛІТЕРАТУРНИЙ ОГЛЯД
1.1Поняття пропептидах. Їх будова
1.2Номенклатурапептидів
1.3Основний принциппептидного синтезу
1.4Експериментальніметоди створення пептидного зв'язку
1.5Первинна структурабілка
1.6Експериментальневизначення первинної структури білка
ВИСНОВКИ
СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ
ВСТУП
Пептиди та білкиявляють собою високомолекулярні органічні сполуки, побудовані ззалишків О±-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками.
Жоден з відомих намживих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживою,вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів - каталізаторів обмінуречовин, сприяють переносу кисню по всьому організму і його поглинанню,відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічноюосновою м'язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації іт.д. Як видно, функції білків в природі універсальні. Білки входять до складумозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву і т.д. Основнимджерелом О± - амінокислот для живого організму служать харчові білки,які в результаті ферментативного гідролізу в шлунково-кишковому тракті даютьО± - амінокислоти. Пептиди та білки розрізняють залежно від величинимолекулярної маси. Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100(Відповідає молекулярній масі до 10000), а білки - понад 100 амінокислотнихзалишків (молекулярна маса від 10000 до декількох мільйонів). При цьому впептидах розрізняють олігопептиди, які містять у ланцюзі не більше 10 амінокислотнихзалишків, і поліпептиди, що містять до 100 амінокислотних залишків.
ЛІТЕРАТУРНИЙОГЛЯД
1.1Поняття про пептидах. Їх будова
Пептиди- Це цепочечние молекули, що містять від двох до ста залишків амінокислот,з'єднаних між собою амідних (пептидними) зв'язками.
Рис.1 Будова пептиду
ТермінВ«ПептидиВ» був запропонований відомим хіміком Емілем Фішером (1852-1919 рр..). Словоутворене з перших чотирьох букв назви пептони (продукти розщеплення білківпепсином) і кінцевих літер назви вуглеводів полісахариди.
Зарозміром молекули і своїми властивостями пептиди стоять між високомолекулярними білкамиі амінокислотами. Найбільш поширені лінійні пептиди, однак відомітакож циклічні пептиди, молекули яких можуть мати різні розміри.Циклічні пептиди утворюються з лінійних, коли пептидна зв'язок пов'язуєаміно-та карбоксильну функцію N-іС-кінцевих амінокислот.
Полінг іКорі в 1951 р. показали за допомогою рентгеноструктурного аналізу амінокислот,амідів амінокислот і простих лінійних пептидів, що пептидна зв'язок С-Nвкорочена в порівнянні з нормальною простий зв'язком (рис. 2).
Рис. 2.Середні відстані між атомами (нм), створюючими пептидних зв'язок і кути міжзв'язками.
Внаслідокмезомеріі виходять дві стійкі плоскі конформації, транс (1) і цис (2),при утрудненому вільному обертанні близько зв'язку С-N:
Рис.3транс (1) і цис (2) пептиди
В2,5-дікетопіперазінах, найпростіших циклічних пептидах, побудованих із двохамінокислот, є цис-пептидні зв'язки. Циклічні трипептиди можутьіснувати без напруги також тільки з трьома цис-пептидними зв'язками.Оскільки пролін і саркозін не володіють можливістю стабілізаціїтранс-пептид зв'язку, то можна легко синтезувати циклічний трипептид -ціклотріпроліл. У нативних пептидах і білках переважає транс-пептидний зв'язок.У деяких білках були знайдені також і цис-пептидні зв'язку, при цьому восвіті пептидного зв'язку завжди брав участь пролін [1].
1.2 Номенклатурапептидів
По числуамінокислот, що містяться в пептиди, розрізняють ді-, три-, тетра-, пента-, ...,октановим, нона-, декапептид і т. д. Щоб уникнути проблеми, пов'язаної згрецької нумерацією довголанцюгових пептидів, Боданскі запропонував кількістьамінокислотних залишків пептиду позначати арабською цифрою і поміщати передсловом В«пептидВ». Наприклад, 7-пептид замість гептапептід, 10-пептид замістьдекапептид. Пептиди, в молекулах яких менше десяти амінокислотних залишків,формально ставляться до олігопептиди, пептиди, побудовані з більшого числаамінокислотних залишків (до - 100), - до поліпептидів. Різниця міжполіпептидами і білками (макропептідамі) надзвичайно проблематично. Історичносклалося так, що межею між поліпептидами і білками вважають з'єднання змолекулярною масою ~ 10 000, тобто складаються приблизно з 100 залишківамінокислот. Такий принцип класифікації заснований на здатності до діалізу черезприродні мембрани [2].
Згіднопринципам раціональної номенклатури, пептиди розглядають формально якаціламінокіслоти, причому амінокислоті, карбоксил якій бере участь в пептидноїзв'язку, надається закінчення-мул. Тому тільки С-кінцева амінокислота зберігаєсвоє первісне тривіальне назва. За пропозицією Бейлі, у формулахлінійних пептидів амінокислота з вільною аміногрупою називається N-кінцевийамінокислотою, в горизонтально зображеної пептидного ланцюга вона стоїть зліва.Амінокислота з вільною карбоксильною групою позначається як С-кінцеваамінокислота. Фромажо запропонував залишок, який несе сободную О±-аміногрупу,називати початковій амінокислотою, а відповідний залишок з вільноюкарбоксильної групою - кінцевої амінокислотою. Хоча ця пропозиція здаєтьсябільш простим, широке визнання отримала рекомендація Бейлі.
Число іпослідовність пов'язаних в пептид амінокислот називають первинноюструктурою. Для пептиду з відомою послідовністю формулу записують,з'єднуючи символи амінокислотних залишків рисками. Нарешті, розрізняютьвласне пептид, наприклад Ala-Ser-Asp-Phe - Gly і фрагмент-Ala-Ser-Asp-Phe-Gly-(З рисками при кінцевих амінокислотах). Якщо частина послідовностіпептиду ще не відома, то абревіатури відповідних амінокислот,розділені (комами) вказують в дужках:
Gly-Gly-Ala-Ser-Phe-(Tyr, Phe, Pro, Arg, Lys)-Val-Pro-Gly-Ala
1.3 Основнийпринцип пептидного синтезу
Освітапептидного зв'язку в разі дипептида є простим хімічним процесом.Дипептид формально виходить при відщеплення молекули води від аміно-ікарбоксильної груп двох амінокислот (рис. 4). Послідовне повторення цьогопроцесу, здавалося б, повинно привести до довгих пептидів і навіть до білків.Однак реалізація цього принципу можлива тільки в жорстких умовахнеконтрольованої реакції. Засновник пептидної і білкової хімії Е. Фішер у 1906р. писав: В«Якби сьогодні завдяки щасливому випадку за допомогою якоїсь жорсткоїреакції, наприклад при сплаву амінокислот в присутності водоотнимающихзасобів, вдалося отримати справжній білок і якщо б, що ще менш імовірно,можна було штучно створений продукт ідентифікувати з природним, тоце нічого не дало б ні для хімії білків, ні для біології В».
Рис.4Основний принцип пептидного синтезу
Освітапептидного зв'язку в м'яких умовах вдається лише при активуванні карбоксильногокомпонента однієї з амінокислот, яка вступає в реакцію (рис. 5).
Другаамінокислота В (амінокомпонент) атакує активоване карбоксильної компонентаминогруппой з утворенням пептидного зв'язку. Незахищена амінофункціякарбоксильного компонента А теж може реагувати, що призводить (рис. 5) донебажаним побічним продуктам - лінійним і циклічним пептидам. З цьоговипливає висновок, що для однозначного течії пептидного синтезу слід тимчасовоблокувати всі функціональні групи, що не беруть участь в утворенні пептидногозв'язку [3].
Рис.5Схема утворення пептидного зв'язку без захисту не беруть участь у реакціїфункціональних груп
Пептиднийсинтез, тобто утворення кожної пептидного зв'язку, є тому багатоступінчастимпроцесом. В першу черг...
