Зміст
1. Опишіть шляхи впровадженняферментативних методів синтезу в хімічне виробництво
2. Знайдіть спосібвизначення вмісту амінокислот триптофану та цистеїну в складі білків.Напишіть відповідні рівняння реакції
3. Покажіть специфікубудови і складу структурних білків біологічної мембрани
4. Дайте порівняльнухарактеристику всіх видів РНК. Оформіть відповідь у вигляді таблиці, вказавши молярнумасу, мінорні підстави, вуглеводи, структуру, місце локалізації, функції
5. Ферментлактатдегідрогенеза окисляє молочну кислоту в пировиноградную. Покажіть здопомогою рівняння даної реакції механізм дії коферменту НАД
6. Пояснітькомплементарний механізм реплікації ДНК і його роль в забезпеченні специфічностівідтворення структури. Дайте відповідні схеми
7. Які метаболітиутворюються в результаті окислювального дезамінування глутамінової кислоти,аспарагінової кислоти і аланіну? Напишіть рівняння реакцій подальшогоперетворення метаболітів в організмі. Назвіть ферменти, що каталізують ціпроцеси
8. Напишіть рівнянняреакції фосфолірірованія галактози за участю відповідної кінази іподальшого переходу фасфарного ефіру галактози у фруктозу 6-фосфат. Дайтеповна назва метаболітів і ферментів, що прискорюють ці реакції
9. HS-KoA необхідний дляактивування вищих жирних кислот. Вкажіть шляхи його вивільнення в організмітварин і напишіть відповідні рівняння реакцій
10. Охарактеризуйтеокисне фосфорилювання на прикладі окислювального декарбоксилюванняпіровиноградної кислоти. Чим відрізняється окисне фосфорилювання відфотосинтетичного?
11. Охарактеризуйтесхожість і відмінність у дії соматотропіну (гормону росту) і інсуліну.Вкажіть, до якого класу відноситься кожний з них
12. На прикладіперетворень 3-фофогліцерінового альдегіду покажіть взаємозв'язок вуглеводного іліпідного обмінів. Напишіть рівняння реакцій
Використана література
1. Опишіть шляху впровадження ферментативних методів синтезу вхімічне виробництво
Ферменти, абоензими, являють собою високоспеціалізований клас речовин білковоїприроди, використовуваний живими організмами для здійснення з високою швидкістюбагатьох тисяч взаємопов'язаних хімічних реакцій, включаючи синтез, розпад івзаємоперетворення величезної безлічі різноманітних хімічних сполук.Життя і розмаїття її проявів - складна сукупність хімічних реакцій,каталізуються специфічними ферментами. І.П. Павлов вважав ферментиВ«Збудниками всіх хімічних перетвореньВ» у живих істот. Як відомо,найважливішою властивістю живого організму є обмін речовин, прискорюєапаратом, основою молекулярних механізмів, інтенсивності якого єферменти. В«Вся таємниця тваринного життя, - писав Д.І. Менделєєв, - полягає вбезперервних хімічних перетвореннях речовин, що входять до складу тваринтканин В».
В данийчас теоретичні та практичні досягнення ензимології використовуються ввирішенні багатьох проблем біохімії і молекулярної біології, включаючи їхпорівняльне і еволюційне розгляд. В«Під знаком молекулярноїензимології, - говорив на III Всесоюзному біохімічному з'їзді (1974) А.Є.Браунштейн, - розвивається і зустрічна течія - реконструкція або інтеграція,висхідна від молекулярного ярусу до вищих рівнів структурно-функціональноїорганізації живого і пронизує весь комплекс актуальних проблем біології імедицини В».
Ферментизабезпечують здійснення таких найважливіших процесів життєдіяльності, якекспресія (реалізація) спадкової інформації, біоенергетика, синтез ірозпад біомолекул (обмін речовин). Вивчення їх сприяє проникненню всуть і сокровенні таємниці того загадкового явища, яке ми називаємо життям.Цими обставинами може бути пояснено пильну увагу дослідниківдо проблем структури, функцій і молекулярних механізмів дії ферментів.
Віднеорганічних каталізаторів ферменти відрізняються низкою характернихособливостей. Перш за все, ферменти надзвичайно ефективні і проявляють вмільйони і мільярди разів більш високу каталітичну активність в умовахпомірної температури (температура тіла), нормального тиску і в областіблизьких до нейтральних значень рН середовища.
2. Знайдіть спосіб визначення вмісту амінокислот триптофану іцистеїну в складі білків. Напишіть відповідні рівняння реакції
Поліпептидналанцюг здатна мимовільно формувати і утримувати особливу просторовуструктуру. Виходячи з форми білкових молекул білки ділять на фібрилярні іглобулярні. У глобулярних білках одна або кілька поліпептидних ланцюгів згорнутів компактну структуру сферичної форми, або глобулу. Зазвичай ці білки добрерозчинні у воді. До їх числа відносяться майже всі ферменти, транспортні білкикрові і багато запасні білки. Фібрилярні білки являють собою ниткоподібнімолекули, скріплені один з одним поперечними зв'язками і утворюють довгіволокна або шаруваті структури. Вони володіють високою механічною міцністю,нерозчинні у воді і виконують головним чином структурні і захисні функції.Типовими представниками таких білків є кератини волосся і вовни,фиброин шовку, колаген сухожиль.
Порядокрозташування ковалентно пов'язаних амінокислот у поліпептидного ланцюга називаютьамінокислотної послідовністю, або первинною структурою білків. Первиннаструктура кожного білка, кодована відповідним геном, постійна і несе всобі всю інформацію, необхідну для формування структур більш високогорівня. Потенційно можливе число білків, які можуть утворитися з 20амінокислот, практично не обмежена.
В результатівзаємодії бічних груп амінокислотних залишків окремі відносноневеликі ділянки поліпептидного ланцюга приймають ту чи іншу конформацію (типукладання), відому як вторинна структура білків. Найбільш характернимиелементами її є періодично повторювані a-спіраль і b-структура.Вторинна структура дуже стабільна. Так як вона в значній мірівизначається амінокислотної послідовністю відповідної ділянки білка,стає можливим її передбачення з певним ступенем імовірності.Термін В«a-спіральВ» був введений американським біохіміком Л. Полінгом, що описавукладання поліпептидного ланцюга в білку a-кератині у вигляді правобічної спіралі (a-Спіраль можна порівняти зі шнуром від телефонної трубки). На кожен виток такоїспіралі в білку доводиться 3,6 амінокислотних залишків. Це означає, щогрупа-С = О однієї пептидного зв'язку утворює водневий зв'язок з групою-NHінший пептидного зв'язку, віддалений від першої на чотири амінокислотних залишку. Всередньому кожен a-спіральний ділянка включає до 15 амінокислот, щовідповідає 3-4 оборотам спіралі. Але в кожному окремому білку довжина спіраліможе сильно відрізнятися від цієї величини. У поперечному перерізі a-спіраль маєвид диска, від якого назовні направлені бічні ланцюги амінокислот.
b-структура,або b-складчастий шар, може бути утворена кількома ділянкамиполіпептидного ланцюга. Ці ділянки розтягнуті і укладені паралельно один одному,зв'язуючись між собою водневими зв'язками, які виникають між пептиднимизв'язками. Вони можуть бути орієнтовані в одному і тому ж або в протилежнихнапрямках (напрямок руху вздовж поліпептидного ланцюга прийнято вважати відN-кінця до С-кінця). У першому випадку складчастий шар називають паралельним, піддругому - антипаралельних. Останній утворюється, коли пептидная ланцюг робитьрізкий поворот назад, утворюючи вигин (b-вигин). Бічні ланцюга амінокислоторієнтовані перпендикулярно площині b-шару.
Відноснезміст a-спіральних ділянок і b-структур може широко варіюватися врізних білках. Існують білки з переважанням a-спіралей (близько 75%амінокислот в міоглобін і гемоглобіні), а основним типом укладки ланцюга підбагатьох фібрилярних білках (у тому числі натурального шовку, b-кератин) єb-структура. Ділянки поліпептидного ланцюга, які не можна віднести ні до однієї звищеописаних конформацій, називають сполучними петлями. Їх структуравизначається головним чином взаємодіями між бічними ланцюгамиамінокислот, і в молекулі будь-якого білка вона вкладається строго певнимчином.
третинноїструктурою ...
