Змісту
Введення
1. Ферменти
1.1 Термін В«ферментиВ», біологічна роль ферментів
1.2 Особливості будови простих і складних ферментів.Переваги перед хімічними каталізаторами
1.3 Методи виділення ферментів
1.4 Класифікація і номенклатура ферментів за типомкаталізуються реакції
1.5 Область застосування
2. Біокаталізу
2.1 Принцип дії ферментів
2.2 Фактори, що впливають на реакції ферментації
3. Особливості биомиметика
Висновок
Список використаних джерел
фермент каталізаторреакція
Введення
Я вибрала тему В«Ферменти. Біокаталізу.Можливості биомиметика В», тому що останнім часом в якості лікарськихзасобів стали широко застосовувати препарати, що роблять спрямований вплив наферментні процеси організму. Як відомо в нашому організмі діє багатоферментів, які сприяють здійсненню обмінних процесів (дихання,травлення, м'язову скорочення, фотосинтез), які і визначають сам процесжиття. Тому препарати стали широко застосовуватися при лікуванні захворювань,супроводжуються гнійно-некротичними процесами, при тромбозах ітромбоемболіях, порушеннях процесів травлення. Ферментні препарати стализнаходити також застосування при лікуванні онкологічних захворювань.
Ферменти відіграють важливу роль і впроведенні багатьох технологічних процесів. Ферменти високої якостідозволяють покращити технологію, скоротити витрати і навіть отримати новіпродукти.
В даний час ферментизастосовуються більш ніж в 25 галузях промисловості: це і харчова промисловість,і фармацевтична, целюлозно-паперова, легка, а так само в сільському господарстві.
Метою мого реферату є:докладне дослідження понять ферменту і ферментативного каталізу(Биокатализа).
У цьому зв'язку мені стало цікаводізнатися історію появи перших ферментів, особливості будови, їх властивості,класифікацію, принцип дії, методи виділення ферментів.
1. Ферменти
1.1 Термін В«ферментиВ», біологічнароль ферментів
Протягом усієї своєї історіїіснування людина користувалася ферментами, часто не маючи на увазі про це.
Термін фермент запропонований вXVII столітті хіміком Ван Гельмонтом при обговоренні механізмів травлення. В кін.ХVIII - поч. XIX ст. вже було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковимсоком, а крохмаль перетворюється на цукор під дією слини. Однак механізм цихявищ був невідомий. У XIX в. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводівв етиловий спирт під дією дріжджів, прийшов до висновку, що цей процес (бродіння)каталізується якоюсь життєвою силою, що перебуває в дріжджових клітинах. Термін ензим (Від грец. бј?ОЅ-- в-і О¶ПЌОјО· - дріжджі, закваска) був запропонований у 1876 році.
Перший кристалічний фермент(Уреаза) виділено американським біохіміком Д. Самнером в 1926 р.
Отже, що ж таке ферменти? Ферменти(Від лат. Fermentum - бродіння, закваска) або ензими -органічні речовини білкової природи, які синтезуються в клітинахі у багато разів прискорюють що протікають в них реакції,не піддаючись при цьому хімічним перетворенням.
На сьогоднішній день відомо понад 3000ферментів. Всі вони володіють рядом специфічних властивостей, що відрізняють їх віднеорганічних каталізаторів. Тільки в людському організмі щомитівідбуваються тисячі ферментативних реакцій. Ферменти грають найважливішу роль увсіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовинорганізму.
Потрібно також відзначити, що вся живаприрода існує виключно завдяки біокаталізу. Недарма великий російськийфізіолог, нобелівський лауреат І.П. Павлов назвав ферменти носіями життя.
1.2 Особливості будови простих іскладних ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами
За будовою ферменти можуть бутиоднокомпонентними, простими білками, і двокомпонентними, складними білками. Піддругому випадку у складі ферменту виявляється не тільки білковий компонент - апофермент( Apoenzyme ), алеі додаткова група небілкової природи - кофермент (coenzyme) . Останніречовини, на відміну від білкового компонента ферменту (апофермента), маютьпорівняно невелику молекулярну масу і, як правило, термостабільність.
Хімічна природа найважливіших коферментівбула з'ясована в 30-і роки нашого століття завдяки працям О. Варбурга, Р. Куна,П. Каррера і ін Виявилося, що роль коферментів в двокомпонентних ферментахграють більшість вітамінів (Е, К, Q, В1, В2, В6 В12, С, Н та ін) або з'єднань,побудованих за участю вітамінів, саме тому вониповинні надходити в організм з їжею. Багатоферменти з великою молекулярною масою проявляють каталітичну активністьтільки в присутності специфічних низькомолекулярних речовин, які називаютьсякоферментами (або кофактором).
Характерною особливістюдвокомпонентних ферментів є те, що ні білкова частина, ні додатковагрупа окремо не володіють помітною каталітичної активністю. Тільки їхкомплекс проявляє ферментативні властивості. При цьому білок різко підвищуєкаталітичну активність додаткової групи, притаманну їй у вільному станів дуже малому ступені; додаткова ж група стабілізує білкову частину іробить її менш вразливою до денатуруючих агентів.
Однокомпонентні ферменти представляютьсобою прості білки. У однокомпонентних ферментів, немають додаткової групи, яка могла б входити в безпосередній контактз перетворюваної з'єднанням. Цю функцію виконує частину білкової молекули,звана каталітичним центром. Припускають, що каталітичний центроднокомпонентного ферменту являє собою унікальне поєднання декількохамінокислотних залишків, що розташовуються в певній частині білкової молекули.Амінокислотні залишки, що утворюють каталітичний центр однокомпонентного ферменту,розташовані в різних точках єдиної поліпептидного ланцюга. Тому каталітичнийцентр виникає в той момент, коли білкова молекула набуває притаманну їйтретинну структуру. Отже, зміна третинної структури ферменту підвпливом тих чи інших факторів може призвести до деформації каталітичногоцентру і зміни ферментативної активності.
Крім каталітичного центру,утвореного поєднанням амінокислотних радикалів чи приєднанням коферменту,у ферментів розрізняють ще два центри: субстратної і аллостерічеський. Підсубстратною центром розуміють ділянку молекули ферменту, відповідальний заприєднання речовини (субстрату), яке зазнає ферментативному перетворенню.Часто ця ділянка називають "якірній майданчиком" ферменту, де, як судно наякір, стає субстрат. Поняття про каталітичному і субстратном центрі неслід абсолютизувати. У реальних ферментах субстратної центр можезбігатися (або перекриватися) з каталітичним центром. Більш того,каталітичний центр може остаточно формуватися в момент приєднаннясубстрату. Тому часто говорять про активному центрі ферменту, що представляє поєднанняпершого і другого.
аллостеріческого центр являєсобою ділянку молекули ферменту, в результаті приєднання до якого певногонизькомолекулярного (а іноді - і високомолекулярного) речовини змінюєтьсятретинна структура білкової молекули. Внаслідок цього змінюється конфігураціяактивного центру, супроводжується або збільшенням, або зниженнямкаталітичної активності ферменту.
Ферменти як біологічнікаталізатори мають ряд особливостей, які відрізняються їх від каталізаторівнеорганічної природи:
В·ферментативніреакції протікають в фізіологічно нормальних для живого організму умовах іне вимагають жорстких умов - підвищеної температури, високої кислотності середовища,надлишкового тиску;
В·ферменти яккаталізатори строго специфічні, вони каталізують лише певнібіохімічні реакції, діючи лише на певний субстрат;
В·ферментативніреакції в живих організмах йдуть послідовно, таким чином, що субстратомдля кожного наступного ферменту є кінцевий продукт попередній йомуфе...
