Реферат
Білки,вуглеводи, жири і ліпоїдами
1. Білки
Білкимають іншу назву - протеїни (В«ПротосВ» - перший, головний, грец.) щопідкреслює їх первинне значення для життя.
Ввідміну від зазвичай зустрічаються речовин білки володіють рядом істотнихособливостей. Перш за все, у них величезна молекулярна маса. Молекулярнамаса такого органічної речовини, як етиловий спирт, дорівнює 46, оцтовоїкислоти - 60, бензолу - 78 і т. д. Молекулярна маса одного з білків яйцядорівнює 36 000; а одного з білків м'язів досягає 1500 000. Ясно, що попорівнянні з молекулами спирту або бензолу і багатьох інших органічнихз'єднань молекула білка - велетень. У її побудові беруть участь тисячі атомів.Для того, щоб підкреслити гігантські розміри такої молекули, її зазвичайназивають макромолекулою (В«макросВ» - великий, грец.).
Середорганічних сполук білки найскладніші. Вони відносяться до групи сполук,званих полімерами. Молекула будь-якого полімеру являє собою довгуланцюг, в якій багаторазово повторюється одна і та ж порівняно простаструктура, звана мономером. Якщо позначити мономер буквою А, то структураполімеру може бути записана так: А-А-А-А-А-А-А. У природі, крім білків,існує багато інших полімерів, наприклад: целюлоза, крохмаль, каучук,нуклеїнові кислоти і ін В останні роки хіміки створили безлічштучних полімерів: поліетилен, капрон, лавсан та ін Більшість природнихполімерів і всі штучні побудовані з однакових мономерів, і їх структурасаме така, як на наведеній вище схемі. Білки ж, на відміну від звичайнихполімерів, побудовані хоча і з подібних по структурі, але не цілком однаковихмономерів.
Мономерамибілка є амінокислоти. У складі білкових полімерів виявлено 20різних амінокислот. Кожна амінокислота має особливу будову, властивості таназву. Для того щоб зрозуміти, в чому полягає подібність між амінокислотами ічим вони відрізняються один від одного, нижче подано формули двох з них:
H 3 C NH 2 CH CH NH 2
CH - CH 2 - C -COOH C - OH C - CH 2 - C - COOH
CH 3 H HC HC H
Лейцин Тирозин
Яквидно з формул, в кожній амінокислоті міститься одна і та ж угрупування:
H - C - NH 2
COOH
У неївходить аміногрупи (NH 2 ) і карбоксильна група (СООН).Наявність обох цих груп в амінокислотах надає їм амфотерні властивості, такяк аміногрупи притаманні основні (лужні) властивості, а карбоксилу - кислотні.Змістом аміногрупи і карбоксильної схожість між амінокислотами іобмежується. Інша частина молекули у них різна і називається радикалом.
Радикалиу різних амінокислот різні; в одних - вуглеводневі ланцюги, в інших -бензольні кільця і ​​т. д.
Зчеплення амінокислот приосвіті білкового полімеру відбувається через загальну для всіх них угруповання.З аміногрупи однієї амінокислоти і карбоксилу інший виділяється молекула води,і за рахунок валентностей залишки амінокислот з'єднуються.
Міжоб'єднались амінокислотами виникає зв'язок NH-СО, звана пептидного зв'язком, а утворене з'єднанняназивається пептидом. З двох амінокислот утворюється дипептид (димер), з трьохамінокислот таким же чином виникає трипептид (тример), з багатьох -поліпептид (полімер). Природний білок і являє собою поліпептид, тобтоланцюг з декількох десятків або сотень амінокислотних ланок. Білки розрізняютьсяміж собою і за складом амінокислот, і за числом амінокислотних ланок, і попорядку проходження їх в ланцюги. Якщо позначити кожну амінокислоту буквою,вийде алфавіт з 20 букв. Спробуйте тепер скласти із цих букв фрази з100, 200, 300 букв. Кожна така фраза і буде відповідати якому-небудьодному білку. Досить переставити одну букву - і сенс фрази спотвориться,вийде нова фраза і відповідно новий ізомер білка. Легко собіуявити, яке гігантське число варіантів можна при цьому отримати.Дійсно, число різних білків, що містяться в клітинах тварин ірослин, виключно велике.
Будова молекулибілка . Якщо врахувати, що розмір кожногоамінокислотного ланки складає близько 3 А, то очевидно, що макромолекулабілка, яка складається з кількох сотень амінокислотних ланок, повинна була бпредставляти собою довгий ланцюг. У дійсності ж макромолекули білкамають вигляд кульок (глобул). Отже, в нативному білку (В«натівусВ» -природний, лат.) поліпептидний ланцюг якимось чином закручена, якось укладена.Дослідження показують, що в укладанні поліпептидного ланцюга немає нічого випадковогоабо хаотичного, кожному білку властивий певний, завжди постійний характерукладання. У складній структурі білкової макромолекули розрізняють декілька рівніворганізації. Першим, найбільш простим з них є сама поліпептидний ланцюг,тобто ланцюг амінокислотних ланок, пов'язаних між собою пептидними зв'язками.Ця структура називається первинною структурою білка; в ній всі зв'язкиковалентні, тобто самі міцні хімічні зв'язки. Наступним, більш високимрівнем організації є вторинна структура, де білкова нитказакручується у вигляді спіралі. Витки спіралі розташовуються тісно, ​​і міжатомами і амінокислотними радикалами, що знаходяться на сусідніх витках,виникає тяжіння. Зокрема, між пептидними зв'язками, розташованими насусідніх витках, утворюються водневі зв'язки (між NH-і СО-групами). Водневі зв'язки значно слабкішековалентних, але, повторені багато разів, вони дають міцне зчеплення.Поліпептидна спіраль, В«прошитаВ» численними водневими зв'язками,представляє досить стійку структуру. Вторинна структура білкапіддається подальшій укладанні. Вона згортається химерно, але цілкомвиразно і у кожного білка строго специфічно. В результаті виникає унікальнаконфігурація, звана третинної структурою білка. Зв'язки, що підтримуютьтретинну структуру, ще слабше водневих. Вони називаються гідрофобними. Це -сили зчеплення між неполярними молекулами або неполярними радикалами. Такірадикали зустрічаються у ряду амінокислот. З тієї ж причини, з якоїрозпорошені у воді частинки масла або якогось, іншого гідрофобногоречовини злипаються в крапельки, відбувається злипання гідрофобних радикалівполіпептидного ланцюга. Хоча гідрофобні сили зчеплення відносяться до слабейшимзв'язках, але завдяки їх численності вони в сумі дають значну енергіювзаємодії. Участь В«слабкихВ» зв'язків у підтримці унікальної структурибілкової макромолекули забезпечує достатню її стійкість і разом з тимвисоку рухливість. У деяких білків у підтримці білкової макромолекулиістотну роль відіграють так звані S-S (ес-ес зв'язку) -міцні ковалентні зв'язки, які виникають між віддаленими ділянкамиполіпептидного ланцюга.
З'ясуваннявсіх деталей будови білкової макромолекули, тобто повна характеристика їїпервинної, вторинної та третинної структури, - дуже складна і триваларобота. Однак для ряду білків ці дані вже отримані. На малюнку 66зображена структура білка рибонуклеази. Рибонуклеаза - один з перших білків,структура якого розшифрована повністю. Як видно з малюнка 66, первиннаструктура рибонуклеази утворена 124 амінокислотними залишками. Рахунокамінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі прийнято вести від амінокислоти,зберегла NH 2 -групу (N - кінець ланцюга), останньої амінокислотою вважається амінокислота,зберегла карбоксильну групу (С - кінець ланцюга). Таким чином, перша порахунком амінокислота рибонуклеази - лізин, друга - глютамінова кислота і т. д.Досить виключити або переставити одну амінокислоту в ланцюзі - і замістьрибонуклеази виникне інший білок з іншими властивостями.
Дляспрощення на малюнку не показано, як закручується в спіраль поліпептиднийланцюг, а третинна структура зображена в площині паперу. Зверніть увагу наВ«ЗшиванняВ» між 26-й і 87-й амінокислотами, між 66-й і 73-й, між 56-ою і111-й, між 40-й і 97-й. У цих місцях між радіоли амінокислоти цистеїну,знаходяться на віддалених ділянках поліпептидного ланцюга, утворюються-S-S-зв'язку.
Денатураціябілка . Чим вищер...
