Амінокислоти
Будь сполука, яка міститьодночасно карбоксильну та аміногрупу, є амінокислотою .Однак, частіше цей термін застосовується для позначення карбонових кислот,аминогруппа яких знаходиться в a-положенні до карбоксильної групи.
Амінокислоти, як правило, входять досклад полімерів - білків . У природі зустрічається понад 70 амінокислот,але тільки 20 відіграють важливу роль в живих організмах. Незамінними називаються амінокислоти, які не можуть бути синтезовані організмом зречовин, що надходять з їжею, в кількостях, достатніх для того, щобзадовольнити фізіологічні потреби організму. Незамінні амінокислотинаводяться в табл. 1. Для хворих на фенілкетонурію незамінною амінокислотоює також тирозин (див. табл. 1).
Таблиця 1
Незамінніамінокислоти R-CHNH 2 COOH
Назва (скорочення)
R
ізолейцин (ile, ileu)
CH 3 CH 2 CH (CH) 3 -
лейцин (leu)
(CH 3 ) 2 CHCH 2 -
лізин (lys)
NH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 -
метіонін (met)
CH 3 SCH 2 CH 2 -
фенілаланін (phe)
C 6 H 5 CH 2 -
треонін (thr)
CH 3 CH (OH) -
триптофан (try)
валін (val)
(CH 3 ) 2 CH-
тирозин (tyr)
Амінокислоти називають звичайно якзаміщені відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміногрупилітерами грецького алфавіту. Для найпростіших амінокислот зазвичай застосовуютьсятривіальні назви (гліцин, аланін, ізолейцин і т.д.). Ізомерія амінокислотпов'язана з розташуванням функціональних груп і з будовою вуглеводневогоскелета. Молекула амінокислоти миє містити одну або декілька карбоксильнихгруп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності. Також вмолекулі амінокислоти може знаходитися різна кількість аміногруп.
СПОСОБИОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ
1. Гідролізом білків можна отриматиблизько 25 амінокислот, але отриману суміш важко розділити. Зазвичай одна або двікислоти виходять в значно більших кількостях, ніж інші, і цікислоти вдається виділити досить легко - за допомогою іонообмінних смол.
2. З галогензамещенних кислот. Одинз найбільш поширених методів синтезу a -амінокислот полягає в амонолізу a -галогензамещенной кислоти, якузазвичай отримують по реакції Геля-Фольгарда-Зелінського:
Цей метод можна модифікувати,отримуючи a-бромзамещенную кислоту черезмалоновий ефір:
Ввести аміногрупу в ефір a-галогензамещенной кислоти можна здопомогою фталимидом калію ( синтез Габріеля ):
3. З карбонільних з'єднань ( синтезШтреккер ). Синтез a-амінокислотпо Штреккер полягає в реакції карбонільного з'єднання з сумішшю хлоридуамонію і ціаністого натрію (це удосконалення методу запропоновано Н.Д.Зелінським і Г.Л. Стадникової).
Реакції приєднання - відщеплення зучастю аміаку та карбонільного з'єднання дають Імін, який реагує зціанистим воднем, утворюючи a-амінонітріл. У результаті його гідролізу утворюється a-амінокислота.
Хімічні властивості амінокислот
Все a-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральних a-вуглецевий атом і можуть зустрічатисяу вигляді енантіомерів :
Було доведено, що майже всіприродні a-амінокислотиволодіють однією і тією ж відносної конфігурацією при a-вуглецевому атомі. a-вуглецевого атома (-)-серину булаумовно приписана L -конфігурація,а a-вуглецевого атома (+)-серину - D -конфігурація. При цьому, якщопроекція a-амінокислотипо Фішеру написана так, що карбоксильна група розташована зверху, а R - внизу, біля L -амінокислоти аминогруппа будезнаходитися зліва, а у D -амінокислоти- Праворуч. Схема Фішера для визначення конфігурації амінокислоти застосовна довсім a-амінокислот, що володіє хіральних a-вуглецевим атомом.
З малюнка видно, що L -амінокислота може бутиправовращающей (+) або левовращающей (-) в залежності від природи радикала.Переважна більшість a-амінокислот,зустрічаються в природі, відноситься до L -ряду. Їх енантіоморфи , тобто D -амінокислоти, синтезуються тількимікроорганізмами і називаються В«неприроднимиВ» амінокислотами .
Згідно номенклатурі (R, S), більшість В«природнихВ» або L-амінокислот має S-конфігурацію.
L-Ізолейцин і L-треонін, містять по два хіральних центру в молекулі,можуть бути будь-якими членами пари діастереомерів в залежності від конфігурації приb-вуглецевому атомі. Нижче наводятьсяправильні абсолютні конфігурації цих амінокислот.
кислотно-основногоВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ
Амінокислоти - амфотерні речовини,які можуть існувати у вигляді катіонів або аніонів. Це властивістьпояснюється наявністю як кислотної (-СООН ), так і основний ( - NH 2 ) групи в одній і тій же молекулі. Вдуже кислих розчинах NH 2 -група кислоти протоніруется і кислота стає катіоном. Всільнощелочних розчинах карбоксильна група амінокислоти депротоніруется ікислота перетворюється в аніон.
У твердому стані амінокислотиіснують у вигляді цвиттер-іонів ( біполярних іонів, внутрішніх солей ).У цвиттер-іонах протон переноситься від карбоксильної групи до аміногрупи:
Якщо помістити амінокислоту в середу,володіє провідністю, і опустити туди пару електродів, то в кислихрозчинах амінокислота буде мігрувати до катода, а в лужних розчинах - доаноду. При деякому значенні рН, характерному для даної амінокислоти, вона небуде пересуватися ні до анода, ні до катода, так як кожна молекула знаходитьсяу вигляді цвиттер-іона (несе і позитивний, і негативний заряд). Цезначення рН називається ізоелектричної точкою (pI) даної амінокислоти.
РЕАКЦІЇАМІНОКИСЛОТ
Більшість реакцій, в якіамінокислоти вступають в лабораторних умовах ( in vitro ), властиві всім амінам абокарбоновим кислотам.
1. освіту амідів покарбоксильної групи. При реакції карбонільної групи амінокислоти заминогруппой аміну паралельно протікає реакція поліконденсації амінокислоти,приводить до утворення амідів. Щоб запобігти полімеризацію, аміногрупукислоти блокують з тим, щоб в реакцію вступала тільки аминогруппа аміну. Зцією метою використовують карбобензоксіхлорід (карбобензілоксіхлорід,бензілхлорформіат), тре -бутоксікарбоксазід та ін Для реакції з аміномкарбоксильну групу активують, впливаючи на неї етілхлорформіатом. Захиснугрупу потім видаляють шляхом каталітичного гидрогенолизом або дієюхолодного розчину бромистого водню в оцтовій кислоті.
2. освіту амідів по аміногрупі.При ацилювання аміногрупи a-а...
