називають просторову будову глобулярних білків. Але часто цепоняття відносять до характерного для кожного конкретного білка способузгортання поліпептидного ланцюга в просторі. Третинна структура формуєтьсяполіпептидного ланцюгом білка мимовільно, мабуть, по певному шляху(Шляхах) згортання з попередніми освітою елементів вторинноїструктури. Якщо стабільність вторинної структури обумовлена ​​водневимизв'язками, то третинна структура фіксується різноманітної системоюнековалентних взаємодій: водневими, іонними, міжмолекулярнимивзаємодіями, а також гідрофобними контактами між бічними ланцюгаминеполярних амінокислотних залишків. У деяких білках третинна структурадодатково стабілізується за рахунок утворення дисульфідних зв'язків(-S-S - зв'язків) між залишками цистеїну. Як правило, всередині білкової глобулирозташовані бічні ланцюга гідрофобних амінокислот, зібрані в ядро ​​(їх перенесеннявсередину глобули білка вигідний термодинамічно), а на периферії знаходятьсягідрофільні залишки і частина гідрофобних. Білкову глобул оточує кількасотень молекул гідратної води, необхідної для стабільності молекули білка інерідко бере участь в його функціонуванні. Третинна структура рухлива,окремі її ділянки можуть зміщуватися, що призводить до конформаційних переходах,які відіграють значну роль у взаємодії білка з іншими молекулами.Третинна структура є основою функціональних властивостей білка. Вонавизначає освіту в білку ансамблів функціональних груп - активнихцентрів і зон зв'язування, надає їм необхідну геометрію, дозволяє створитивнутрішнє середовище, що є передумовою протікання багатьох реакцій,забезпечує взаємодію з іншими білками.
Третинна структурабілків однозначно відповідає його первинній структурі; ймовірно, існуєще нерозшифрований стереохимический код, що визначає характер згортаннябілка. Однак один і той же спосіб укладання в просторі звичайно відповідаєне єдиною первинній структурі, а цілому сімейству структур, в якихзбігатися може лише невелика частка (до 20-30%) амінокислотних залишків, але прицьому в певних місцях ланцюги схожість амінокислотних залишків зберігається.Результатом є утворення обширних сімейств білків, що характеризуютьсяблизькою третинної і більш-менш схожою первинною структурою і, якправило, спільністю функції. Такі, наприклад, білки організмів різних видів,несучі однакову функцію і еволюційно родинні: міоглобіну і гемоглобіну,трипсин, хімотрипсин, еластаза та інші протеїнази тварин.
Нерідко,особливо у великих білках, згортання поліпептидного ланцюга проходить черезформування окремими ділянками ланцюга більш менш автономних елементівпросторової структури - доменів, які можуть володіти функціональноюавтономією, будучи відповідальними за ту чи іншу біологічну активністьбілка. Так, N-кінцеві домени білків системи згортання крові забезпечують їхприєднання до клітинної мембрани.
Існує багатобілків, молекули яких являють собою ансамбль з глобул (субодиниць),утримуваних разом за рахунок гідрофобних взаємодій, водневих або іоннихзв'язків. Такі комплекси називають олігомерних, мультімернимі або суб'едінічнимібілками. Укладання субодиниць у функціонально активному білковому комплексіназивають четвертинної структурою білка. Деякі білки здатні утворюватиструктури більш високих порядків, наприклад, Поліферментні комплекси,протяжні структури (білки оболонок бактеріофагів), надмолекулярнікомплекси, що функціонують як єдине ціле (наприклад, рибосоми або компонентидихального ланцюга мітохондрій). Четвертинна структура дозволяє створитимолекули незвичайної геометрії. Так, у феритину, утвореного 24 субодиницями,є внутрішня порожнину, завдяки якій білку вдається зв'язати до 3000іонів заліза. Крім того, четвертинна структура дозволяє в одній молекулівиконувати кілька різних функцій. У тріптофансінтетазе суміщені ферменти,відповідальні за декілька послідовних стадій синтезу амінокислотитриптофану.
3. Покажіть специфіку будови і складу структурних білківбіологічної мембрани
Первиннаструктура білків визначає всі інші рівні організації білкової молекули.Тому при вивченні біологічної функції різних білків важливо знання цієїструктури. Першим білком, для якого була встановлена ​​амінокислотнапослідовність, був гормон підшлункової залози - інсулін. Ця робота,що зажадала 11 років, була виконана англійським біохіміком Ф. Сенгером (1954).Він визначив розташування 51 амінокислоти в молекулі гормону і показав, що вонаскладається з 2-х ланцюгів, з'єднаних дисульфідними зв'язками. Пізніше більша частинаробіт по встановленню первинної структури білків була автоматизована. Зрозвитком методів генетичної інженерії з'явилася можливість ще більшеприскорити цей процес, визначаючи первинну структуру білків відповідно дорезультатами аналізу нуклеотидної послідовності в генах, що кодують цібілки. Вторинну і третинну структуру білків досліджують за допомогою доситьскладних фізичних методів, наприклад, кругового дихроїзму аборентгеноструктурного аналізу білкових кристалів. Третинна структура булавперше встановлена ​​англійським біохіміком Дж. К. Кендрю (1957) для білка м'язів -міоглобіну.
4. Дайте порівняльну характеристику всіх видів РНК. Оформітьвідповідь у вигляді таблиці, вказавши молярну масу, мінорні підстави, вуглеводи,структуру, місце локалізації, функції
синтез білокамінокислота
Про кількістьРНК немає точних даних, оскільки зміст її в різних клітинах в значніймірі визначається інтенсивністю синтезу білка. На частку РНК припадає близько5-10% від загальної маси клітини. Сучасна класифікація різних типівклітинної РНК грунтується на даних топографії, функції і молекулярної маси.Виділяють три головні види РНК: матричну (інформаційну) - мРНК, якастановить 2-3% від всієї клітинної РНК; рибосомну - рРНК, складову 80-85% ітранспортну - тРНК, якій близько 16%. Ці 3 види розрізняються нуклеотиднимскладом і функціями (табл. 1).
Таблиця 1.
5. Фермент лактатдегідрогенеза окисляє молочну кислоту в пировиноградную.Покажіть за допомогою рівняння даної реакції механізм дії коферменту НАД
Окисленняпірувату до ацетил-КоА відбувається за участю ряду ферментів і коферментів,об'єднаних структурно в мультиферментного систему, що одержала назву В«піруватдегідрогеназнийкомплекс В».
На I стадіїцього процесу піруват втрачає свою карбоксильну групу в результатівзаємодії з тіамінпірофосфат (ТПФ) у складі активного центру ферментупіруватдегідрогенази (E1). На II стадії оксіетільная група комплексуE1-ТПФ-СНОН-СН3 окислюється з утворенням ацетильной групи, якаодночасно переноситься на амід ліпоєвої кислоти (кофермент), пов'язаної зферментом дігідролі-поілацетілтрансферазой (Е2). Цей фермент каталізує IIIстадію - перенесення ацетильной групи на коензим КоА (HS-KoA) з утвореннямкінцевого продукту ацетил-КоА, який є високоенергетичним(Макроергічних) з'єднанням.
На IV стадіїрегенерується окислена форма ліпоамід з відновленого комплексудігідроліпоамід-Е2. За участю ферменту дигидролипоилдегидрогеназы (Е3)здійснюється перенесення атомів водню від відновлених сульфгідрильних групдігідроліпоаміда на ФАД, який виконує роль простетичної групи даногоферменту і міцно з ним пов'язаний. На V стадії відновлений ФАДН2дигідро-ліпоілдегідрогенази передає водень на кофермент НАД з утвореннямНАДН + Н +.
Процесокислювального декарбоксилювання пірувату відбувається в матриксі мітохондрій.У ньому беруть участь (у складі складного мультиферментного комплексу) 3ферменту (піруватдегідрогеназа, ді-гидролипоилацетилтрансфераза,дигидролипоилдегидрогеназа) і 5 кофер-ментів (ТПФ, амід ліпоєвої кислоти,коензим А, ФАД і НАД), з яких три відносно міцно пов'язані з ферментами(ТПФ-E1, чи-поамід-Е2 і ФАД-Е3), а два - легко дисоціюють (HS-KoA і НАД).
6. Поясніть комплементарний механізм реплікації ДНК і його роль взабезпеченні специфічності відтворення структури. Дайте відповіднісхеми
Нуклеїновікислоти (ДНК і РНК) відносяться до складних високомолекулярних сполук, складаютьсяз невели...
